9880
правок
Спорт-вики — википедия научного бодибилдинга
Изменения
Нет описания правки
== Анаэробный гликолиз глюкозы в эритроцитах, 2,3-БФГ и эффект Бора ==
[[Image:Bio_wiki_18_1.jpg|200px|thumb|left|Рис. 18.1. Анаэробный гликолиз в эритроцитах]][[Image:Bio_wiki_18_2.jpg|200px|thumb|right|Рис. 18.2. Образование 2,3-бисфосфоглицерата в эритроцитах]]
Эритроциты транспортируют большое количество кислорода, которым снабжают все органы человека. По иронии судьбы сами они не могут использовать этот кислород. Источником энергии для эритроцитов служит глюкоза, при окислении которой в ходе '''анаэробного гликолиза''' в эритроцитах образуется АТФ (рис. 18.1). Аэробное окисление глюкозы в эритроцитах невозможно, так как в них отсутствуют митохондрии и вместе с ними все ферменты цикла Кребса. Кроме того, в них отсутствуют также ферменты, необходимые для окисления жирных кислот и использования кетоновых тел.
'''Функция эритроцитов''' — транспорт кислорода ко всем органам и тканям организма. Гемоглобин эритроцитов прочно связывается с кислородом, образуя оксигемоглобин. Однако в периферических тканях эритроциты должны отдать этот кислород другим клеткам. Это осуществляется благодаря явлению, известному под названием эффекта Бора. Эффект Бора создается благодаря двум факторам: протонам и 2,3-бисфосфоглицерату (рис. 18.2).
*''Протоны вытесняют кислород из оксигемоглобина''
Работающим мышцам необходим АТФ, и поэтому в них интенсивно функционирует цикл Кребса. В цикле Кребса образуется диоксид углерода, который проникает в эритроциты и реагирует с водой, образуя угольную кислоту (эту реакцию катализирует карбоангидраза). Угольная кислота самопроизвольно диссоциирует, образуя бикарбонат и протон, что приводит к местному возрастанию концентрации протонов (Н+), т.е. понижению pH. Протоны высвобождают кислород из гемоглобина, и кислород диффундирует из эритроцитов в периферические ткани. Здесь он связывается с миоглобином и переносит кислород в дыхательную цепь, где он используется для синтеза АТФ путем окислительного фосфорилирования.
*''Высвобождение кислорода в периферических тканях: 2,3-бисфосфоглицерат (2,3-БФГ) стабилизирует структуру дезоксигемоглобина''. Помимо протонов, в создании эффекта Бора принимает участие 2,3-бисфосфоглицерат (2.3-БФГ) (рис. 18.2). В медицинской литературе распространено и другое название этого вещества — 2,3-дифосфоглицерат (2,3-ДФГ). 2.3-БФГ образуется в анаэробных условиях в эритроцитах. Процесс образования 2,3-БФГ происходит в дополнительной реакции гликолиза, получившей название
2,3-БФГ-шунта (шунт Рапопорта-Люберинга) (рис. 18.2). В периферических тканях молекула 2,3-БФГ связывается с дезоксигемоглобином и стабилизирует его структуру, не позволяя ему захватывать кислород от соседней молекулы оксигемоглобина.
*''Связывание гемоглобина с кислородом в легких''. Эритроциты переносят дезоксигемоглобин и связанный с ним СО2 в легкие. Поскольку в легких имеет место высокое парциальное давление кислорода, он вытесняет С02 из гемоглобина, и С02 выходит из легких при выдохе. Кислород связывается с гемоглобином, образуя оксигемоглобин, 2,3-БФГ вытесняется, и эритроциты переносят к периферическим тканям следующую порцию кислорода.
В редких случаях из-за врожденной недостаточности гликолитических ферментов в эритроцитах развивается наследственная несфероцитарная гемолитическая анемия. Это заболевание может быть весьма тяжелым, поскольку в эритроцитах гликолиз — единственный путь синтеза и АТФ и 2.3-БФГ.
Нарушения гликолитического ферментативного аппарата могут по-разному сказываться на метаболизме 2.3-БФГ (рис. 18.2). Если нарушение расположено проксимально по отношению к 2.3-БФГ-шунту (например, при недостаточности гексокиназы, фосфоглюкоизомеразы или альдолазы А), уровень 2,3-БФГ будет снижен, так как будет снижена интенсивность синтеза его предшественников. Если же нарушение расположено после 2.3-БФГ-шунта (например, недостаточность пируваткиназы). концентрация 2.3-БФГ в эритроцитах будет повышена.
Кроме того, у ряда больных была обнаружена недостаточность бифункционального фермента шунта — БФГ-мутазы/2,3-БФГ-фосфагазы. У таких больных концентрация 2.3- БФГ была низкой.
=== Номенклатура альдолаз ===
Чтобы учащийся не путал разные термины, необходимо разобраться в номенклатуре альдолаз. Альдолаза (полное название — фруктозо-1,6-бисфосфат-атьдолаза) по официальной номенклатуре называется D-глицеральдегид-З-фосфатлиазой (КФ 4.1.2.13). Она выполняет три функции:
*катализирует реакцию конденсации дигидрокснацетон-фосфата и глицеральдегид-З-фосфата. Продукт этой реакции — фруктозо-1,6-бисфосфат;
*катализирует расщепление фруктозо-1,6-бисфосфата на лигилроксиацетонфосфат и минеральдегид-3-фосфат;
*катализирует расщепление других, структурно близких фосфатов сахаров. Так. альдолаза катализирует расщепление фруктозо-1-фосфата на дигидроксиацетонфосфат и глицеральдегид (примечание: раньше фермент, выполняющий эту функцию, называли кетозо-1-фосфат-альдолазой. КФ 4.1.2.7).
У животных обнаружены три формы альдолазы.
