Механизм действия ацикловира на синтез вирусной ДНК схематически изображен на рис. 50.2 (Elion, 1986). Избирательность ацикловира определяется его взаимодействием с двумя вирусными белками. Захват ацикловира клетками и превращение его в монофосфат происходят при участии вирусной тимидинкиназы. Сродство ацикловира к этому ферменту в 200 раз больше, чем к тимидинкиназе клеток млекопитающих. Под действием клеточных ферментов из ацикловирмонофосата образуется ацикловиртрифосфат Концентрация последнего в зараженных клетках в 40—100 раз выше, чем в свободных от вируса, поэтому ацикловиртрифосфат успешно конкурирует с эндогенным дезокси-ГТФ. Мико-феноловая кислота (гл. 53) снижает концентрацию внутриклеточного дезокси-ГТФ, тем самым усиливая противовирусную активность ацикловира и родственных препаратов (Neyts et al. 1998). Ацикловиртрифосфат конкурентно ингибирует вирусные и, в гораздо меньшей степени, клеточные ДНК-полимеразы. Кроме того, он встраивается в вирусную ДНК и — из-за отсутствия гидроксильной группы в З'-положении рибозного кольца — останавливает ее репликацию. Молекула ДНК, в состав которой входит ацикловир, связывается с ДНК-полимеразой и необратимо инактивирует ее.[[Image:Gm50_2.jpg|250px|thumb|right|Рисунок 50.2. Механизм действия ацикловира.]]