Спорт-вики — википедия научного бодибилдинга
Редактирование: Регуляция активности ферментов
Внимание! Вы не авторизовались на сайте. Ваш IP-адрес будет публично видимым, если вы будете вносить любые правки. Если вы войдёте или создадите учётную запись, правки вместо этого будут связаны с вашим именем пользователя, а также у вас появятся другие преимущества.
Правка может быть отменена. Пожалуйста, просмотрите сравнение версий, чтобы убедиться, что это именно те изменения, которые вас интересуют, и нажмите «Записать страницу», чтобы изменения вступили в силу.
Текущая версия | Ваш текст | ||
Строка 1: | Строка 1: | ||
== Регуляция активности ферментов через доступность кофакторов == | == Регуляция активности ферментов через доступность кофакторов == | ||
− | + | ||
'''Кофактором''' называются вещества как органические, так и неорганические, необходимые для проявления активности фермента. Так, все перечисленные ниже вещества являются кофакторами. | '''Кофактором''' называются вещества как органические, так и неорганические, необходимые для проявления активности фермента. Так, все перечисленные ниже вещества являются кофакторами. | ||
Строка 30: | Строка 30: | ||
== Аллостерические эффекторы == | == Аллостерические эффекторы == | ||
+ | Рис. 31.1. Регуляция активности ферментов | ||
У ферментов существует сайт связывания субстрата. Субстраты связываются с ним и превращаются под действием фермента в продукт реакции. Некоторые ферменты имеют и другой сайт связывания — так называемый '''аллостерический сайт''', который регулирует активность фермента. При связывании аллостерического эффектора (ингибитора или активатора) со своим (индивидуальным) аллостерическим центром происходит ингибирование или активация фермента. В качестве примера рассмотрим фосфофруктокиназу-1, отвечающую за регуляцию энергетического обмена (в мышцах) и липогенеза (в печени). График показывает, что в присутствии достаточного количества фруктозо-6-фосфата при повышении количества АТФ до 1 ммоль/л активность фосфофруктокиназы-1 повышается, поскольку АТФ связывается с сайтом связывания субстрата. Если бы фосфофруктокиназа-1 вела себя в соответствии с кинетикой Михаэлиса—Минтен, то скорость реакции соответствовала бы черте пунктирной линии на рис. 31.1. Однако при более высоких концентрациях АТФ связывается уже с ингибирующим аллостерическим сайтом фосфофруктокиназы-1 и подавляет ее активность. Таким образом, АТФ является одновременно и субстратом, и аллостерическим ингибитором фосфофруктокиназы-1. Но у фосфофруктокиназы-1 существует очень сильный аллостерический активатор — фруктозо-2,6-бисфосфат. Даже в очень низких (микромолярных!) концентрациях фруктозо-2,6-бисфосфат способен активировать фосфофруктокиназу-1. [Фруктозо-2,6-бисфосфат синтезируется из фруктозо-6-фосфата ферментом фосфофруктокиназой-2. В печени фосфофруктокиназа-2 активируется инсулином (он стимулирует липогенез); в сердечной мышце фосфофруктокиназа-2 активируется адреналином (он стимулирует энергетический обмен.)] График иллюстрирует, что при концентрации 1 мкмоль/л фруктозо-2,6-бисфосфат отменяет ингибирующее действие АТФ на фосфофруктокиназу-1. | У ферментов существует сайт связывания субстрата. Субстраты связываются с ним и превращаются под действием фермента в продукт реакции. Некоторые ферменты имеют и другой сайт связывания — так называемый '''аллостерический сайт''', который регулирует активность фермента. При связывании аллостерического эффектора (ингибитора или активатора) со своим (индивидуальным) аллостерическим центром происходит ингибирование или активация фермента. В качестве примера рассмотрим фосфофруктокиназу-1, отвечающую за регуляцию энергетического обмена (в мышцах) и липогенеза (в печени). График показывает, что в присутствии достаточного количества фруктозо-6-фосфата при повышении количества АТФ до 1 ммоль/л активность фосфофруктокиназы-1 повышается, поскольку АТФ связывается с сайтом связывания субстрата. Если бы фосфофруктокиназа-1 вела себя в соответствии с кинетикой Михаэлиса—Минтен, то скорость реакции соответствовала бы черте пунктирной линии на рис. 31.1. Однако при более высоких концентрациях АТФ связывается уже с ингибирующим аллостерическим сайтом фосфофруктокиназы-1 и подавляет ее активность. Таким образом, АТФ является одновременно и субстратом, и аллостерическим ингибитором фосфофруктокиназы-1. Но у фосфофруктокиназы-1 существует очень сильный аллостерический активатор — фруктозо-2,6-бисфосфат. Даже в очень низких (микромолярных!) концентрациях фруктозо-2,6-бисфосфат способен активировать фосфофруктокиназу-1. [Фруктозо-2,6-бисфосфат синтезируется из фруктозо-6-фосфата ферментом фосфофруктокиназой-2. В печени фосфофруктокиназа-2 активируется инсулином (он стимулирует липогенез); в сердечной мышце фосфофруктокиназа-2 активируется адреналином (он стимулирует энергетический обмен.)] График иллюстрирует, что при концентрации 1 мкмоль/л фруктозо-2,6-бисфосфат отменяет ингибирующее действие АТФ на фосфофруктокиназу-1. |