Спорт-вики — википедия научного бодибилдинга
Редактирование: Третичная и четвертичная структура белка
Внимание! Вы не авторизовались на сайте. Ваш IP-адрес будет публично видимым, если вы будете вносить любые правки. Если вы войдёте или создадите учётную запись, правки вместо этого будут связаны с вашим именем пользователя, а также у вас появятся другие преимущества.
Правка может быть отменена. Пожалуйста, просмотрите сравнение версий, чтобы убедиться, что это именно те изменения, которые вас интересуют, и нажмите «Записать страницу», чтобы изменения вступили в силу.
Текущая версия | Ваш текст | ||
Строка 1: | Строка 1: | ||
− | == Третичная структура белка == | + | == Третичная и четвертичная структура белка. Коллаген == |
+ | Рис. 8.1. Третичная структура. β-Складчатые слои и а-спирали сворачиваются в пространстве с образованием двух разных мономеров креатинкиназы (КК-М и КК-В) | ||
+ | Рис. 8.2. Четвертичная структура. Два разных мономера креатинкиназы — КК-М и КК-В — связываются с образованием трех вариантов димеров. Это гомодимер КК-ММ (фермент скелетной мускулатуры), гомодимер КК-ВВ (фермент головного мозга) и гетеродимер КК-МВ (характерен для ткани сердечной мышцы) | ||
+ | Рис. 8.3. Гидроксилирование остатков лизина при образовании коллагена | ||
+ | === Третичная структура белка === | ||
'''Третичная структура белка''' — это взаимное расположение в пространстве β-цепей, β-складчатых слоев и а-спиралей. Примеры различных способов укладки — мономеры креатинкиназы КК-М и КК-В (рис. 8.1). | '''Третичная структура белка''' — это взаимное расположение в пространстве β-цепей, β-складчатых слоев и а-спиралей. Примеры различных способов укладки — мономеры креатинкиназы КК-М и КК-В (рис. 8.1). | ||
− | + | ||
=== Четвертичная структура белка === | === Четвертичная структура белка === | ||
Многие белки состоят из нескольких полипептидных цепей, которые связаны нековалентными связями. '''Мономером''' называется один отдельный белок, состоящий из одной полипептидной цепи. Когда мы говорим о четвертичной структуре белка, это означает, что в его состав входят несколько мономеров: 2 мономера образуют димер (рис. 8.2), три — '''тример''', четыре — '''тетрамер''' и т.д. '''Олигомеры''' состоят из большого числа мономеров. | Многие белки состоят из нескольких полипептидных цепей, которые связаны нековалентными связями. '''Мономером''' называется один отдельный белок, состоящий из одной полипептидной цепи. Когда мы говорим о четвертичной структуре белка, это означает, что в его состав входят несколько мономеров: 2 мономера образуют димер (рис. 8.2), три — '''тример''', четыре — '''тетрамер''' и т.д. '''Олигомеры''' состоят из большого числа мономеров. | ||
− | + | ||
=== Коллаген === | === Коллаген === | ||
При кипячении соединительная ткань превращается в желатин, который можно использовать как клей. Отсюда и возникло название «[[коллаген]]» (по-гречески «kola» значит «клей»). На настоящий момент известно 19 разных типов коллагена. '''Коллагены''' — структурные белки соединительной ткани, самые многочисленные белки человеческого организма. Коллагены по-разному распределены в организме: так, коллаген I типа содержится главным образом в связках, сухожилиях и коже, а коллаген II типа — в хрящевой ткани. Структурные единицы коллагена — '''а-спирали''', которые скручиваются в '''тройную спираль'''. В первичной последовательности коллагена повторяется мотив '''-Гли-X-Y-'''. В этой последовательности X обычно представлен пролином. На месте Y чаще всего находится остаток пролина, гидроксилированный в витамин С-зависимой реакции: таким образом, Y представляет собой остаток '''гидроксипролина'''. В других случаях Y может быть представлен остатком '''гидроксилизина''' (рис 8.3). '''[[Глицин]]''' — необходимый компонент коллагена. Это самая маленькая аминокислота: ее радикал R представлен лишь одним атомом водорода. Пространство в тройной спирали ограничено, и другие, более крупные, молекулы аминокислот просто не могли бы там поместиться. | При кипячении соединительная ткань превращается в желатин, который можно использовать как клей. Отсюда и возникло название «[[коллаген]]» (по-гречески «kola» значит «клей»). На настоящий момент известно 19 разных типов коллагена. '''Коллагены''' — структурные белки соединительной ткани, самые многочисленные белки человеческого организма. Коллагены по-разному распределены в организме: так, коллаген I типа содержится главным образом в связках, сухожилиях и коже, а коллаген II типа — в хрящевой ткани. Структурные единицы коллагена — '''а-спирали''', которые скручиваются в '''тройную спираль'''. В первичной последовательности коллагена повторяется мотив '''-Гли-X-Y-'''. В этой последовательности X обычно представлен пролином. На месте Y чаще всего находится остаток пролина, гидроксилированный в витамин С-зависимой реакции: таким образом, Y представляет собой остаток '''гидроксипролина'''. В других случаях Y может быть представлен остатком '''гидроксилизина''' (рис 8.3). '''[[Глицин]]''' — необходимый компонент коллагена. Это самая маленькая аминокислота: ее радикал R представлен лишь одним атомом водорода. Пространство в тройной спирали ограничено, и другие, более крупные, молекулы аминокислот просто не могли бы там поместиться. | ||
− | |||
==== Биосинтез коллагена ==== | ==== Биосинтез коллагена ==== | ||
− | + | ||
Коллаген — нерастворимый гликопротеин внеклеточного матрикса. Каким же образом фибробласты — клетки, синтезирующие коллаген, образуют нерастворимый внеклеточный белок? Все дело в том, что синтез коллагена осуществляется в 2 '''стадии''': внутриклеточной и внеклеточной (рис. 8.4). | Коллаген — нерастворимый гликопротеин внеклеточного матрикса. Каким же образом фибробласты — клетки, синтезирующие коллаген, образуют нерастворимый внеклеточный белок? Все дело в том, что синтез коллагена осуществляется в 2 '''стадии''': внутриклеточной и внеклеточной (рис. 8.4). | ||
Строка 22: | Строка 25: | ||
Проколлаген секретируется клеткой во внеклеточную жидкость. Фермент проколлагенпептидаза удаляет глобулярные пропептиды с N- и С-концевых участков молекул проколлагена, и образуется нерастворимый тропколлаген. Молекулы тропоколлагена объединяются в микрофибриллы, причем они располагаются в шахматном порядке так, что каждая молекула тропоколлагена перекрывается с соседними на четверть своей длины. Наконец, в присутствии лизиноксидазы остатки лизина и гидроксилизина реагируют друг с другом, формируя поперечные связи, что придает микрофибрилле прочность на растяжение, и микрофибриллы объединяются в одно полимерное коллагеновое волокно. | Проколлаген секретируется клеткой во внеклеточную жидкость. Фермент проколлагенпептидаза удаляет глобулярные пропептиды с N- и С-концевых участков молекул проколлагена, и образуется нерастворимый тропколлаген. Молекулы тропоколлагена объединяются в микрофибриллы, причем они располагаются в шахматном порядке так, что каждая молекула тропоколлагена перекрывается с соседними на четверть своей длины. Наконец, в присутствии лизиноксидазы остатки лизина и гидроксилизина реагируют друг с другом, формируя поперечные связи, что придает микрофибрилле прочность на растяжение, и микрофибриллы объединяются в одно полимерное коллагеновое волокно. | ||
+ | |||
+ | Рис. 8.4. Биосинтез коллагена | ||
== Читайте также == | == Читайте также == | ||
*[[Вторичная структура белка]] | *[[Вторичная структура белка]] |