Биотин — различия между версиями
Febor (обсуждение | вклад) |
|||
Строка 40: | Строка 40: | ||
|- | |- | ||
|} | |} | ||
+ | |||
+ | == Историческая справка == | ||
+ | {{Клинфарм4}} | ||
+ | В 1916 г. Бейтмен обнаружил, что у крыс, в рационе которых единственным источником белка служил яичный белок, развивается синдром, характеризующийся нервно-мышечными расстройствами, тяжелым дерматитом и алопецией. Этот синдром не развивался, если крыс кормили вареным яичным белком, добавляли в корм дрожжевые грибы, печень или экстракты из них. В 1936 г. Кегль и Теннис из яичного желтка выделили в кристаллическом виде необходимый для роста дрожжевых грибов фактор, который они назвали биотином. Биотин оказался тем самым веществом, которое защищало крыс от токсического действия яичного белка (Gyorgy, 1940). | ||
+ | |||
+ | В 1942 г. Дю Виньо установил структурную формулу биотина, вскоре после этого он был синтезирован. | ||
+ | |||
+ | Одновременно активно исследовали природу присутствующего в яичном белке антагониста биотина. В 1940 г. Эйкин и сотр. впервые выделили его и назвали авидином. Авидин представляет собой гликопротеид, который с высоким сродством связывает биотин, препятствуя тем самым его всасыванию. | ||
+ | |||
+ | == Строение == | ||
+ | |||
+ | Структурная формула биотина следующая: | ||
+ | |||
+ | В природных продуктах помимо свободного биотина обнаружены еще три его формы: биоцитин (e-биотинил-Ь-лизин), d- и l-сульфоксиды биотина. Значение этих веществ в качестве заменителей биотина для человека не известно, хотя они поддерживают пролиферацию некоторых микроорганизмов. Биоцитин может быть продуктом распада комплекса биотина с белком, поскольку, выполняя роль простетической группы, биотин ковалентно связан с s-аминогруппой остатка лизина соответствующего фермента. | ||
+ | |||
+ | Действию биотина препятствует ряд соединений, в том числе сульфон биотина, дестиобиотин и некоторые имидазолидон-карбоновые кислоты. Антагонизм между авидином и биотином описан выше. | ||
+ | |||
+ | == Фармакологическое действие == | ||
+ | |||
+ | Биотин не оказывает побочного действия у человека даже при приеме больших доз в течение нескольких месяцев. | ||
+ | |||
+ | == Физиологические функции == | ||
+ | |||
+ | У человека биотин играет важную роль в углеводном и жировом обмене, участвуя в карбоксилировании четырех субстратов: пировиноградной кислоты, ацетил-КоА, пропионил-КоАи Р-метилкротонил-КоА. Карбоксилирование протекает в две стадии: на первой С02 активируется, ковалентно связываясь с биотином в активном центре фермента, а затем активированный С02 переносится с биотина на соответствующий акцептор. | ||
+ | |||
+ | == Симптомы дефицита == | ||
+ | |||
+ | У большинства животных для воспроизведения дефицита биотина необходимо либо уничтожить кишечную микрофлору (которая, по-видимому, синтезирует биотин), либо скармливать им сырой яичный белок, либо вводить антагонисты биотина. Дефицит биотина у человека проявляется дерматитом, атрофическим глосситом, гиперестезией, миалгией, потерей аппетита, легкой анемией и изменениями ЭКГ. Дефицит биотина наблюдался в отдельных случаях длительного потребления в пищу сырых яиц. Описаны врожденные дефекты биотинзависимых ферментов, которые удается компенсировать введением больших доз биотина (Baumgartner et al., 1984). | ||
+ | |||
+ | Симптомы дефицита биотина наблюдались у детей и взрослых с хроническими воспалительными заболеваниями кишечника, длительно получавших парентеральное питание без добавок биотина. В таких случаях дополнительным фактором был, вероятно, недостаточный синтез биотина кишечной микрофлорой. Авитаминоз проявлялся тяжелой эритродермией и алопецией, напоминающими симптомы дефицита цинка, но исчезающими при приеме даже небольших доз биотина. Биохимические подтверждения дефицита биотина приводятся лишь в немногих работах, но в одном случае биотин снижал повышенную экскрецию с мочой β-гидроксиизовалериановой кислоты, что указывало на нарушение функции биотинзависимой метилкро-тонил-КоА-карбоксилазы (Gillis et al., 1982). | ||
+ | |||
+ | == Потребность == | ||
+ | |||
+ | Ориентировочная суточная потребность в биотине для взрослого человека составляет 30 мкг/сут (табл. XIII.2). Американцы в среднем потребляют биотин в количестве 100— 300 мкг/сут. Частично всасывается и биотин, синтезируемый микрофлорой кишечника. | ||
+ | |||
+ | === Пищевые источники === | ||
+ | |||
+ | Биотином богаты субпродукты (печень, почки), яичный желток, молоко, рыба и орехи. Биотин устойчив к нагреванию, но относительно быстро разрушается в щелочной среде. | ||
+ | |||
+ | == Всасывание, обмен и экскреция == | ||
+ | |||
+ | Биотин легко всасывается в ЖКТ и появляется в моче преимущественно в неизмененном виде, а также в виде метаболитов: бис-норбиотина и сульфоксидов биотина. Система колец в молекуле биотина в организме млекопитающих не разрушается. Применение. Большие дозы биотина (5—10 мг/сут) применяют при себорейном дерматите у новорожденных, а также при генетических дефектах биотинзависимых ферментов. При длительном парентеральном питании в питательные растворы следует добавлять витаминные препараты, содержащие биотин. | ||
== Читайте также == | == Читайте также == |
Версия 19:26, 13 июля 2013
Содержание
Биотин (biotin)
Биоти́н (витамин Н, витамин B7, кофермент R) — водорастворимый витамин группы В. Биотин является кофактором в метаболизме жирных кислот, лейцина и в процессе глюконеогенеза.
Биотин в продуктах. Наиболее богаты биотином дрожжи, томаты, шпинат, соя, яичный желток, грибы, печень.
Эффекты биотина
Биотин входит в состав ферментов, регулирующих белковый и жировой обмен, обладает высокой активностью. Участвует в синтезе глюкокиназы. Является коферментом различных ферментов, в том числе и транскарбоксилаз. С участием биотина протекают реакции активирования и переноса СО2.
Биотин в бодибилдинге
Биотин часто применяется в спорте, так как играет огромную роль в метаболизме аминокислот, а также в процессах, обеспечивающих мышцы энергией. Нередко именно дефицит биотина служит причиной медленного роста мышечной массы. Нехватка биотина может возникнуть в силу распространенной среди культуристов привычки есть яйца сырыми. В кишечнике человека биотин вступает в связь с другим соединением яичного белка - авиданом. В итоге образуется трудноперевариваемое соединение, которое лишает прием биотина всякого смысла.
Дозы и режим приема
Передозировка биотина не возникает даже в случае употребления больших количеств. [1] Рекомендуемые дозы - 30 мкг, в бодибилдинге требуются более высокие дозы - 200 мкг и выше.
Суточная норма биотина для разных возрастов
Возраст | 0-6 месяцев | 7-12 месяцев | 1-3 года | 4-8 лет | 9-13 лет | 14 -18 лет | 19 лет и старше |
---|---|---|---|---|---|---|---|
Суточная норма биотина [2], мкг/день | 5 | 6 | 8 | 12 | 20 | 25 | 30 |
Историческая справка
Источник:
Клиническая фармакология по Гудману и Гилману, том 4.
Редактор: профессор А.Г. Гилман Изд.: Практика, 2006 год.
В 1916 г. Бейтмен обнаружил, что у крыс, в рационе которых единственным источником белка служил яичный белок, развивается синдром, характеризующийся нервно-мышечными расстройствами, тяжелым дерматитом и алопецией. Этот синдром не развивался, если крыс кормили вареным яичным белком, добавляли в корм дрожжевые грибы, печень или экстракты из них. В 1936 г. Кегль и Теннис из яичного желтка выделили в кристаллическом виде необходимый для роста дрожжевых грибов фактор, который они назвали биотином. Биотин оказался тем самым веществом, которое защищало крыс от токсического действия яичного белка (Gyorgy, 1940).
В 1942 г. Дю Виньо установил структурную формулу биотина, вскоре после этого он был синтезирован.
Одновременно активно исследовали природу присутствующего в яичном белке антагониста биотина. В 1940 г. Эйкин и сотр. впервые выделили его и назвали авидином. Авидин представляет собой гликопротеид, который с высоким сродством связывает биотин, препятствуя тем самым его всасыванию.
Строение
Структурная формула биотина следующая:
В природных продуктах помимо свободного биотина обнаружены еще три его формы: биоцитин (e-биотинил-Ь-лизин), d- и l-сульфоксиды биотина. Значение этих веществ в качестве заменителей биотина для человека не известно, хотя они поддерживают пролиферацию некоторых микроорганизмов. Биоцитин может быть продуктом распада комплекса биотина с белком, поскольку, выполняя роль простетической группы, биотин ковалентно связан с s-аминогруппой остатка лизина соответствующего фермента.
Действию биотина препятствует ряд соединений, в том числе сульфон биотина, дестиобиотин и некоторые имидазолидон-карбоновые кислоты. Антагонизм между авидином и биотином описан выше.
Фармакологическое действие
Биотин не оказывает побочного действия у человека даже при приеме больших доз в течение нескольких месяцев.
Физиологические функции
У человека биотин играет важную роль в углеводном и жировом обмене, участвуя в карбоксилировании четырех субстратов: пировиноградной кислоты, ацетил-КоА, пропионил-КоАи Р-метилкротонил-КоА. Карбоксилирование протекает в две стадии: на первой С02 активируется, ковалентно связываясь с биотином в активном центре фермента, а затем активированный С02 переносится с биотина на соответствующий акцептор.
Симптомы дефицита
У большинства животных для воспроизведения дефицита биотина необходимо либо уничтожить кишечную микрофлору (которая, по-видимому, синтезирует биотин), либо скармливать им сырой яичный белок, либо вводить антагонисты биотина. Дефицит биотина у человека проявляется дерматитом, атрофическим глосситом, гиперестезией, миалгией, потерей аппетита, легкой анемией и изменениями ЭКГ. Дефицит биотина наблюдался в отдельных случаях длительного потребления в пищу сырых яиц. Описаны врожденные дефекты биотинзависимых ферментов, которые удается компенсировать введением больших доз биотина (Baumgartner et al., 1984).
Симптомы дефицита биотина наблюдались у детей и взрослых с хроническими воспалительными заболеваниями кишечника, длительно получавших парентеральное питание без добавок биотина. В таких случаях дополнительным фактором был, вероятно, недостаточный синтез биотина кишечной микрофлорой. Авитаминоз проявлялся тяжелой эритродермией и алопецией, напоминающими симптомы дефицита цинка, но исчезающими при приеме даже небольших доз биотина. Биохимические подтверждения дефицита биотина приводятся лишь в немногих работах, но в одном случае биотин снижал повышенную экскрецию с мочой β-гидроксиизовалериановой кислоты, что указывало на нарушение функции биотинзависимой метилкро-тонил-КоА-карбоксилазы (Gillis et al., 1982).
Потребность
Ориентировочная суточная потребность в биотине для взрослого человека составляет 30 мкг/сут (табл. XIII.2). Американцы в среднем потребляют биотин в количестве 100— 300 мкг/сут. Частично всасывается и биотин, синтезируемый микрофлорой кишечника.
Пищевые источники
Биотином богаты субпродукты (печень, почки), яичный желток, молоко, рыба и орехи. Биотин устойчив к нагреванию, но относительно быстро разрушается в щелочной среде.
Всасывание, обмен и экскреция
Биотин легко всасывается в ЖКТ и появляется в моче преимущественно в неизмененном виде, а также в виде метаболитов: бис-норбиотина и сульфоксидов биотина. Система колец в молекуле биотина в организме млекопитающих не разрушается. Применение. Большие дозы биотина (5—10 мг/сут) применяют при себорейном дерматите у новорожденных, а также при генетических дефектах биотинзависимых ферментов. При длительном парентеральном питании в питательные растворы следует добавлять витаминные препараты, содержащие биотин.
Читайте также
Витамины и минералы
Витаминно-минеральный комплекс
Ссылки
- ↑ Combs, Gerald F. Jr. (1998). The Vitamins: Fundamental Aspects in Nutrition and Health. Ithaca: Elsevier Academic Press.
- ↑ Суточная норма биотина.