Механизм мышечного сокращения

Источник: «Спортивная диагностика»
Автор: профессор В.П. Губа, 2016 год

Механика мышечных сокращений

рис. 4. Электрическое раздражение и мышечный ответ. Сверху показаны электрические импульсы, снизу — ответ мышцы

Если мышцу стимулировать коротким электрическим импульсом, спустя небольшой латентный период происходит ее сокращение. Такое сокращение называется «одиночное сокращение мышцы». Одиночное мышечное сокращение длится около 10-50 мс, причем оно достигает максимальной силы через 5-30 мс.

Каждое отдельное мышечное волокно подчиняется закону «все или ничего», т. е. при силе раздражения выше порогового уровня происходит полное сокращение с максимальной для данного волокна силой, а ступенчатое повышение силы сокращения по мере увеличения силы раздражения невозможно. Поскольку смешанная мышца состоит из множества волокон с различным уровнем чувствительности к возбуждению, сокращение всей мышцы может быть ступенчатым в зависимости от силы раздражения, при этом при сильных раздражениях происходит активация глубжележащих мышечных волокон.

Механизм скольжения филаментов

рис. 6 Схема образования поперечных связей — молекулярной основы сокращения саркомера

Укорочение мышцы происходит за счет укорочения образующих ее саркомеров, которые, в свою очередь, укорачиваются за счет скольжения относительно друг друга актиновых и миозиновых филаментов (а не укорочения самих белков). Теория скольжения филаментов была предложена учеными Huxley и Hanson (Huxley, 1974; рис. 6). (В 1954 г. две группы исследователей — X. Хаксли с Дж. Хэнсон и А. Хаксли с Р. Нидергерке — сформулировали теорию, объясняющую мышечное сокращение скольжением нитей. Независимо друг от друга они обнаружили, что длина диска А оставалась постоянной в расслабленном и укороченном саркомере. Это позволило предположить, что есть два набора нитей — актиновые и миозиновые, причем одни входят в промежутки между другими, и при изменении длины саркомера эти нити каким-то образом скользят друг по другу. Сейчас эта гипотеза принята почти всеми.)

Актин и миозин — два сократительных белка, которые способны вступать в химическое взаимодействие, приводящее к изменению их взаимного расположения в мышечной клетке. При этом цепочка миозина прикрепляется к актиновой нити с помощью целого ряда особых «головок», каждая из которых сидит на длинной пружинистой «шее». Когда происходит сцепление между миозиновой головкой и актиновой нитью, конформация комплекса этих двух белков изменяется, миозиновые цепочки продвигаются между актиновыми нитями и мышца в целом укорачивается (сокращается). Однако, чтобы химическая связь между головкой миозина и активной нитью образовалась, необходимо подготовить этот процесс, поскольку в спокойном (расслабленном) состоянии мышцы активные зоны белка актина заняты другим белком — тропохмиозином, который не позволяет актину вступить во взаимодействие с миозином. Именно для того, чтобы убрать тропомиозиновый «чехол» с актиновой нити, требуется быстрое выливание ионов кальция из цистерн саркоплазматического ретикулума, что происходит в результате прохождения через мембрану мышечной клетки потенциала действия. Кальций изменяет конформацию молекулы тропомиозина, в результате чего активные зоны молекулы актина открываются для присоединения головок миозина. Само это присоединение осуществляется с помощью так называемых водородных мостиков, которые очень прочно связывают две белковые молекулы — актин и миозин — и способны в таком связанном виде находиться очень долго.

Для отсоединения миозиновой головки от актина необходимо затратить энергию аденозинтрифосфа-та (АТФ), при этом миозин выступает в роли АТФазы (фермента, расщепляющего АТФ). Расщепление АТФ на аденозиндифосфат (АДФ) и неорганический фосфат (Ф) высвобождает энергию, разрушает связь между актином и миозином и возвращает головку миозина в исходное положение. В дальнейшем между актином и миозином могут снова образовываться поперечные связи.

При отсутствии АТФ актин-миозиновые связи не разрушаются. Это и является причиной трупного окоченения (rigor mortis) после смерти, т. к. останавливается выработка АТФ в организме — АТФ предотвращает мышечную ригидность.

Даже при мышечных сокращениях без видимого укорочения (изометрические сокращения, см. выше) активируется цикл формирования поперечных связей, мышца потребляет АТФ и выделяет тепло. Головка миозина многократно присоединяется на одно и то же место связывания актина, и вся система миофиламентов остается неподвижной.

Внимание: Сократительные элементы мышц актин и миозин сами по себе не способны к укорочению. Мышечное укорочение является следствием взаимного скольжения миофиламентов относительно друг друга (механизм скольжения филаментов).

Как же образование поперечных связей (водородных мостиков) переходит в движение? Одиночный саркомер за один цикл укорачивается приблизительно на 5-10 нм, т.е. примерно на 1 % своей общей длины. За счет быстрого повторения цикла поперечных связей возможно укорочение на 0,4 мкм, или 20% своей длины. Поскольку каждая миофибрилла состоит из множества саркомеров и во всех них одновременно (но не синхронно) образуются поперечные связи, суммарно их работа приводит к видимому укорочению всей мышцы. Передача силы этого укорочения происходит через Z-линии миофибрилл, а также концы сухожилий, прикрепленных к костям, в результате чего и возникает движение в суставах, через которые мышцы реализуют перемещение в пространстве частей тела или продвижение всего тела.

Связь между длиной саркомера и силой мышечных сокращений

рис. 7. Зависимость силы сокращений от длины саркомера

Наибольшую силу сокращений мышечные волокна развивают при длине 2-2,2 мкм. При сильном растяжении или укорочении саркомеров сила сокращений снижается (рис. 7). Эту зависимость можно объяснить механизмом скольжения филаментов: при указанной длине саркомеров наложение миозиновых и актиновых волокон оптимально; при большем укорочении миофиламенты перекрываются слишком сильно, а при растяжении наложение миофиламентов недостаточно для развития достаточной силы сокращений.

Скорость укорочения мышечных волокон

рис. 8 Зависимость скорости укорочения от нагрузки

Скорость укорочения мышцы зависит от нагрузки на эту мышцу (закон Хилла, рис. 8). Она максимальна без нагрузки, а при максимальной нагрузке практически равна нулю, что соответствует изометрическому сокращению, при котором мышца развивает силу, не изменяя своей длины.

Влияние растяжения на силу сокращений: кривая растяжения в покое

рис. 9 Влияние предварительного растяжения на силу сокращения мышцы. Предварительное растяжение повышает напряжение мышцы. Результирующая кривая, описывающая взаимоотношения длины мышцы и силы ее сокращения при воздействии активного и пассивного растяжения, демонстрирует более высокое изометрическое напряжение, чем в покое

Важным фактором, влияющим на силу сокращений, является величина растяжения мышцы. Тяга за конец мышцы и натяжение мышечных волокон называются пассивным растяжением. Мышца обладает эластическими свойствами, однако в отличие от стальной пружины зависимость напряжения от растяжения не линейна, а образует дугообразную кривую. С увеличением растяжения повышается и напряжение мышцы, но до определенного максимума. Кривая, описывающая эти взаимоотношения, называется кривой растяжения в покое.

Данный физиологический механизм объясняется эластическими элементами мышцы — эластичностью сарколеммы и соединительной ткани, располагающимися параллельно сократительным мышечным волокнам.

Также при растяжении изменяется и наложение друг на друга миофиламентов, однако это не оказывает влияния на кривую растяжения, т. к. в покое не образуются поперечные связи между актином и миозином. Предварительное растяжение (пассивное растяжение) суммируется с силой изометрических сокращений (активная сила сокращений).

Читайте также

• Сокращение скелетных мышц
• Физиология мышечного сокращения
• Виды мышечных сокращений
• Cтроение и функции нейрона
• Нервно-мышечная передача
• Двигательная единица мыщцы
• Кровоснабжение скелетных мышц
• Мышечная клетка
• Гладкие мышцы
• Физическая работа
• Общая физическая подготовка