Домен, связывающий комплекс Ру, имеется также у киназы GRK3. Киназы GRK4 и GRK6 содержат остаток пальмитиновой кислоты, а киназа GRK5 — два основных фосфолипидсвязываюших домена (Krupnick and Benovic, 1998). Киназы семейства GRK фосфорилируют и множество других рецепторов, сопряженных с G-белками (в том числе а1А- и а2А-адренорецепторы, рецепторы тромбина, ангиотензиновые рецепторы), и некоторые другие белки. Ингибиторы киназ семейства GRK могут уменьшать выраженность десенситизации, а избыточная экспрессия киназ семейства GRK в кардиомиоцитах снижает их реакцию на β-адреностимуляторы (Koch et al., 1995). Интересно, что снижение этой реакции часто бывает при сердечной недостаточности, и есть данные, что у таких больных увеличена экспрессия киназ семейства GRK в миокарде (Lingerer et al.1993).

Если фосфорилирование сопряженного с G-белком рецептора протеинкиназой А непосредственно приводит к десенситизации, то самого по себе фосфорилирования киназами семейства GRK, очевидно, недостаточно. Полагают, что должна происходить еще одна реакция, при которой некий белок соединяется с фосфорилированным рецептором и путем аллосте-рической модификации блокирует его взаимодействие с G-бел-ком. На самом деле речь идет о целом семействе белков, действующих сходным образом во многих рецепторах (Krupnick and Benovic, 1998; Lefkowitz, 1998). В случае рецепторов, сопряженных с G-белками, этот белок называется p-аррестином (от англ. arrest — задерживать, останавливать), а в случае фоторецепторных клеток — просто аррестином. Фосфорилирование рецептора резко ускоряет его связывание с аррестинами. Это связывание играет важнейшую роль в регулировании клеточных реакций на активацию рецепторов.